L-fenyloalanina C9H11NO2 63-91-2

Dlaczego warto nas wybrać

Korzyści ze stosowania L-fenyloalaniny C9H11NO2 63-91-2

Poprawa nastroju

Wykazano, że L-fenyloalanina poprawia nastrój, jednocześnie obniżając stres i lęk. Dopamina, noradrenalina i epinefryna to istotne neuroprzekaźniki zaangażowane w regulację nastroju, a aminokwas działa poprzez podnoszenie ich poziomu w organizmie. Wykazano również, że tyrozyna, inny aminokwas zaangażowany w syntezę neuroprzekaźników, zwiększa się w odpowiedzi na L-fenyloalaninę.

Poprawia się koncentracja i jasność umysłu

Wykazano, że koncentracja i jasność umysłu poprawiają się wraz z L-fenyloalaniną. Dopamina, noradrenalina i epinefryna to istotne neuroprzekaźniki zaangażowane w funkcje poznawcze, a aminokwas działa poprzez podnoszenie ich poziomów w organizmie. Wykazano również, że tyrozyna, inny aminokwas zaangażowany w syntezę neuroprzekaźników, zwiększa się w odpowiedzi na L-fenyloalaninę.

Zmniejszony stres i niepokój

Wykazano, że L-fenyloalanina zmniejsza stres i lęk. Dopamina, noradrenalina i epinefryna to istotne neuroprzekaźniki zaangażowane w regulację nastroju, a aminokwas działa poprzez podnoszenie ich poziomu w organizmie. Wykazano również, że tyrozyna, inny aminokwas zaangażowany w syntezę neuroprzekaźników, zwiększa się w odpowiedzi na L-fenyloalaninę.

Poprawa zdrowia stawów

Wykazano, że L-fenyloalanina poprawia zdrowie stawów. Aminokwas działa poprzez minimalizowanie bólu i stanu zapalnego. Wykazano również, że L-fenyloalanina podnosi poziom kolagenu, białka ważnego dla zdrowia stawów.

Z jakich produktów spożywczych można pozyskać L-fenyloalaninę?

Metody produkcji

W poprzednich procesach produkcji L-fenyloalaniny na dużą skalę stosowano dwie metody enzymatyczne:

ekspresowe rozdzielanie N-acetylo-D,L-fenyloalaniny przez bakteryjną acylazę utrwaloną na nośniku: Proces ten zapewniał farmaceutyczną jakość L-fenyloalaniny, ale miał tę wadę, że enancjomer D musiał zostać poddany racemizacji i recyklingowi.

express Stereoselektywna i enancjoselektywna addycja amoniaku do kwasu trans-cynamonowego, katalizowana przez L-fenyloalanino-amonia liazę (PAL, EC 4.3.1.5): Rhodotorula rubra zawierająca PAL została użyta w procesie przemysłowym do dostarczenia L-fenyloalaniny na potrzeby pierwszej kampanii produkcyjnej słodzika aspartamu. Podczas ciągłej pracy w unieruchomionym reaktorze pełnokomórkowym biokonwersja osiągnęła stężenie do 50 g/l Lfenyloalaniny przy konwersji około 83%. Inne procesy rozpoczynały się od fenylopirogronianu z kwasem L-asparaginowym jako donorem aminy przy użyciu unieruchomionych komórek Escherichia coli lub od kwasu a-acetamidocynamonowego i unieruchomionych komórek szczepu Corynebacterium equi. W obu przypadkach osiągnięto stężenia L-fenyloalaniny do 30 g/l i więcej (wydajność molowa co najmniej 98%).

Jednakże procesy fermentacji oparte na pochłaniających glukozę L-fenyloalaninie produkujących nadprodukcję ;mutantów E. coli i szczepów coryneform okazały się bardziej ekonomiczne. L-fenyloalanina powstaje w dziesięciu etapach enzymatycznych, zaczynając od fosforanu erytrozy i fosfoenolopirogronianu. Odpowiedni profil określonej szybkości podawania glukozy zapobiega tworzeniu się octanu i prowadzi do ulepszonej produkcji L-fenyloalaniny o końcowym stężeniu do 46 g/l i odpowiadającej wydajności 18%.

L-fenyloalaninę odzyskuje się z bulionu fermentacyjnego albo poprzez dwuetapową krystalizację, albo poprzez proces żywicy jonowymiennej. Preferowaną techniką separacji komórek jest ultrafiltracja; a filtraty można poddać działaniu węgla aktywowanego w celu dalszego oczyszczenia. Zamiast żywic jonowymiennych zaleca się stosowanie niepolarnych, wysoce porowatych syntetycznych adsorbentów w celu usunięcia zanieczyszczeń. Zaproponowano alternatywny proces, w którym separator komórek jest zintegrowany w części fermentacyjnej, umożliwiając w ten sposób recykling komórek, do produkcji L-fenyloalaniny, co może prowadzić do przyszłych rozwiązań.

Możliwe interakcje

Zastosowania L-fenyloalaniny

L-fenyloalanina selektywnie obniża prądy w synapsach pobudzających glutaminergicznych

Aby zbadać hipotezę, że L-fenyloalanina (L-Phe) hamuje glutaminergiczną transmisję synaptyczną, a tym samym przyczynia się do dysfunkcji mózgu u chorych na fenyloketonurię (PKU), zbadano wpływ L--fenyloalaniny na spontaniczne i miniaturowe pobudzające prądy postsynaptyczne (s/mEPSC) w hodowanych neuronach hipokampu szczurów i myszy oraz kory mózgowej, stosując metodę patch-clamp.

L{{0}}fenyloalanina obniżyła amplitudę i częstotliwość zarówno N-metylo-D-asparaginianu (NMDA), jak i nie-NMDA składników receptora glutaminianu (GluR) s/mEPSC. IC(50) L--fenyloalaniny w celu zahamowania częstotliwości nie-NMDAR mEPSC wynosiło 0,98 +/- 0,13 mM, co jest stężeniem w mózgu obserwowanym w klasycznej PKU. Natomiast D--fenyloalanina miała znacznie mniejszy wpływ, podczas gdy L-leucyna, aminokwas, który konkuruje z L-Phe o transporter mózgowy, nie miał wpływu na mEPSC. W przeciwieństwie do GluR s/mEPSC, receptory GABA mIPSC nie zostały osłabione przez L--fenyloalaninę. Wysokie pozakomórkowe stężenie glicyny zapobiegło osłabieniu przez L--fenyloalaninę prądu NMDAR aktywowanego przez egzogenny agonistę oraz amplitudy NMDAR s/mEPSC, ale nie częstotliwości NMDAR s/mEPSC.

Z drugiej strony, L--fenyloalanina znacząco obniżyła prąd nie-NMDAR aktywowany przez niskie, ale nie wysokie stężenia agonistów egzogennych. Niezależne od glicyny osłabienie częstotliwości NMDAR s/mEPSC sugeruje zmniejszone uwalnianie glutaminianu presynaptycznego spowodowane przez L--fenyloalaninę, podczas gdy zmniejszone amplitudy NMDAR i nie-NMDAR s/mEPSC są zgodne z konkurencją L--fenyloalaniny o miejsca wiązania glicyny i glutaminianu odpowiednio NMDAR i nie-NMDAR. Odkrycie, że aktywność GluR jest znacząco obniżona w warunkach charakterystycznych dla klasycznej PKU, wskazuje na potencjalnie istotny wkład upośledzonej funkcji GluR w upośledzenie umysłowe związane z PKU i dostarcza ważnych spostrzeżeń na temat potencjalnych fizjologicznych konsekwencji upośledzonej funkcji GluR.